肠激酶是存在于哺乳动物十二指肠内的一种异源二聚体丝氨酸蛋白酶。分子质量为150,由1条115重链和1条35轻链组成,天然肠激酶由1条结构亚基(重链)和1条催化弧基(轻链)构成,两者通过1个分子间二硫键结合,结构亚基负责将催化亚基固定在小肠刷状缘膜上并引导它向肠腔移动,催化亚基可以特异性识别序列并沿序列的羧基端切下,将胰蛋白酶原活化为胰蛋白酶,从而启动各种酶原活化的级联。

存在于高等动物的十二指肠粘膜中，是使胰蛋白酶原水解而成为活性胰蛋白酶的肽链内切酶。此反应要比由胰蛋白酶自身触媒引起的活性化快数十倍，4．21．9．是分子量约10万的含糖蛋白质。天然的肠激酶来源毕竟有限,并且提取分离的成本高,加之天然提取的肠激酶易为其它蛋白酶污染,造成切割融合蛋白的同时又降解了目的产物。而基因工程的方法正可以弥补这些不足,因而运用基因工程的方法生产肠激酶广为应用。